Prof. Sophie Jackson pracuje na wydziale chemii uniwersytetu w Cambridge od 1995 r. Z tym uniwersytetem związana jest od czasu studiów doktoranckich, które odbywała także we współpracy z Imperial College. Po uzyskaniu doktoratu w 1991 r. odbyła staż podoktorski na uniwersytecie Harvarda. Prof. Jackson jest też członkinią Royal Society of Chemistry, Cambridge Philosophical Society, Biochemical Society, wielu paneli eksperckich i zespołów doradczych.

Grupa prof. Jackson zajmuje się różnymi aspektami biologicznej samo-organizacji peptydów i białek, ich strukturą, stabilnością oraz procesami zwijania. Wraz ze swoją grupą podjęła pionierskie badania nad właściwościami i ścieżkami zwijania białek zapętlonych, wykorzystując szeroki wachlarz technik eksperymentalnych. Ponadto opracowała nowatorskie metody badania potranslacyjnego zwijania takich białek i wpływu białek opiekuńczych na ten proces, wykorzystując wiele najnowocześniejszych metod biofizycznych, m.in. spektrometrię mas i szczypce optyczne. W ostatnim czasie prof. Jackson prowadziła badania dotyczące:
– racjonalnego projektowania masek białkowych dla przeciwciał terapeutycznych w celu opracowania nieaktywnego pro-leku, który może zostać aktywowany w miejscu guza lub narządu,
– zidentyfikowania i scharakteryzowania oligomerów poza szlakiem metabolicznym w peptydach terapeutycznych, które wpływają na ich szybkość agregacji,
– krajobrazu energetycznego zwijania de novo zaprojektowanych nowych białek zapętlonych,
– wykorzystania najnowocześniejszej spektrometrii mas do identyfikacji modyfikacji chemicznych w terapiach peptydowych, które zmieniają ich stabilność fizyczną.

Streszczenie wykładu:
Proteins are linear polymers which comprise a large part of the total mass of a cell. Of all the biological macromolecules, proteins vary the most in terms of the different structures they adopt and functions they perform. Even small changes in a protein can result in it not functioning properly and a disease state. The first part of the lecture will be a brief introduction to protein structure and the protein folding problem, which will cover some of the history of the field from the 1960s to the present day including the recent use of machine-learning methods (AI) to predict structure from sequence.  I will then go on to introduce a highly unusual group of proteins which contain a knot within their structures. What knot types have been found in proteins, where these knots lie, along with how the knot may (or may not) affect the properties of proteins, will all be discussed. In addition, I’ll describe what we know about how a protein chain can fold and concomitantly knot and some of the mechanisms that have been established over the last 15-20 years. Several examples will be used where the knotted protein is either a drug target, or where mutations in the protein have been linked with a disease state.